Especialistas Seniores em Covid-19 com atuação no Brasil

Antonio Jose da Costa Filho

Antonio José da Costa Filho received a Bachelor degree in Physics from the University of São Paulo (USP) in 1994. After that he started his Graduate program in the same university, concluding his Masters in 1996. His PhD project was developed both in São Carlos, under the supervision of Prof. Otaciro Nascimento, and in Ithaca (USA), where he spent 3 years as a visiting graduate student at Cornell University, working under Prof. Jack Freed´s supervision. During his PhD, Prof. Antonio Costa worked on the development of new electron magnetic resonance methods for the study of: (1) lipid-protein interactions, (2) the dynamic structure of lipid membranes, and (3) metal centers in protein structure. In 2001 he received his PhD degree in Physics from the University of São Paulo and started working as an Assistant Professor at USP (Campus São Carlos). He is currently Full Professor at USP-Ribeirão Preto and his research interests involve the investigation of interactions between biomolecules with emphasis on how the interaction between proteins and their ligands (substrates, inhibitors, and membranes) can lead to modulation of the protein function. More recently, he also got interested in the structural behavior of proteins involved in the unconventional secretory pathways of the cell, in particular the so-called Golgi Reassembly and Stacking Proteins (GRASPs). To accomplish those objectives his group makes use of a combined and interdisciplinary approach of experimental techniques, such as magnetic resonance, circular dichroism, and microcalorimetry. He has received several awards for his teaching skills as well as for contributions to his specific field of scientific interest. He is a Young Affiliate Alumnus of the Brazilian Academy of Sciences and of the World Academy of Sciences, former member and coordinator of the Advisory Committee of the Brazilian National Science Foundation (CNPq) on Biophysics/Biochemistry/Physiology/Pharmacology/Neurosciences, current President of the Brazilian Biophysical Society, and director of the Ribeirão Preto Institute for Advanced Studies of the University of São Paulo. (Texto informado pelo autor)

  • https://lattes.cnpq.br/0698125032222516 (13/08/2021)
  • Rótulo/Grupo:
  • Bolsa CNPq: Nível 1B - CA BF - Biofísica, Bioquímica, Farmacologia, Fisiologia e Neurociências
  • Período de análise:
  • Endereço: Universidade de São Paulo, Faculdade de Filosofia Ciências e Letras de Ribeirão Preto. Av. Bandeirantes 3900 Monte Alegre 14040-901 - Ribeirao Preto, SP - Brasil - Caixa-postal: 369 Telefone: (16) 36023665
  • Grande área: Ciências Exatas e da Terra
  • Área: Física
  • Citações: Google Acadêmico

Produção bibliográfica

Produção técnica

Produção artística

Orientações em andamento

Supervisões e orientações concluídas

Projetos de pesquisa

Prêmios e títulos

Participação em eventos

Organização de eventos

Lista de colaborações


Produção bibliográfica

Produção técnica

Produção artística

Orientações em andamento

Supervisões e orientações concluídas

Projetos de pesquisa

  • Total de projetos de pesquisa (9)
    1. 2021-Atual. Construcao e caracterizacao de micro-reatores da proteina Clorocatecol 1,2-dioxigenase que utilizam dominios de baixa complexidade como adesivos moleculares
      Descrição: Domínios de baixa complexidade (LCDs) são sequências de resíduos de aminoácidos com características estruturais peculiares e ainda pouco exploradas dentro da bioquímica e biofísica molecular. Sua dinâmica de interação é pouco conhecida, bem como suas funções, toxicidade e persistência durante a evolução. Sabe-se, porém, que, se usados como adesivos moleculares em proteínas (chamadas, então, de proteínas quimeras), os LCDs são capazes de promover separação de fases (aglomerados), como em gotículas (separação de fase líquido-líquido) ou em fase sólida (agregados irreversíveis). Estas fases formadas por quimeras podem ter suas superfícies químicas controladas, mantendo as propriedades físicas/químicas da proteína original. Essa estratégia permite uma quantidade grande de aplicações, como em engenharia de tecidos, desenvolvimento de vacinas, biossensores, engenharia de alimentos, dentre outras. Neste projeto, propomos o uso da enzima Clorocatecol 1,2-dioxigenase (1,2-CCD), que atua na degradação de compostos policíclicos aromáticos e, portanto, com potencial uso em mecanismos de biorremediação, como caso de estudo para fabricação de micro-reatores enzimáticos constituídos por enzimas quimeras contendo LCDs. A enzima será expressa e purificada com LCDs ligados a suas regiões N- e C-terminais, sendo tais LCDs derivados de sequências de baixa complexidade reportadas previamente na literatura e que se mostraram capazes de induzir separação de fase líquido-líquido. Para caracterizar as fases separadas, haverá análises estruturais da proteína quimera formada, através de calorimetria diferencial de varredura (DSC), dicroísmo circular (CD) e atividade enzimática. Para a observação direta do processo de separação de fases, as técnicas de microscopia e de espalhamento de luz serão empregadas. Esperamos que o agregado formado por separação de fase da proteína quimera tenha potencial uso na degradação de compostos aromáticos e que o estabelecimento com sucesso do know how na produção de micro-reatores por separação de fase líquido-líquido possa ser estendido a outras enzimas com potencial aplicação biotecnológica.. Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (1) . Integrantes: Antonio Jose da Costa Filho - Coordenador / Ana Paula Ulian de Araújo - Integrante / E F Vicente - Integrante / MICHELETTO, MARIANA C. - Integrante / MENDES, L. F. S - Integrante / Nathan Evangelista Nunes - Integrante. Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    2. 2016-Atual. Ressonancia Magnetica Eletronica em Biofisica Molecular: Novos e Velhos Olhares para Novos e Velhos Problemas
      Descrição: O entendimento da tríade estrutura-dinâmica-função leva à descrição mais completa e detalhada possível sobre processos envolvendo moléculas biológicas, em particular proteínas. Neste projeto, pretendemos fazer uso tanto de métodos mais tradicionais quanto mais modernos em Ressonância Magnética Eletrônica (RME), visando a determinação de vínculos de distância e a detecção de coexistência de conformações moleculares, para investigarmos tanto problemas mais tradicionais (como interação peptídeos/membrana) quanto mais recentes (como proteínas intrinsecamente desordenadas) em Biofísica Molecular. Para isso, a proposta foi dividida em dois problemas de interesse, quais sejam: (I) interações moleculares no mecanismo funcional de proteínas e (II) peptídeos de fusão da glicoproteína S do SARS-CoV e suas interações com modelos de membrana. No Problema I, interessam-nos: a proteína humana ligante de cálcio da família S100A12 e proteínas da família das Proteínas de Organização e Compactação do Golgi (GRASP). No primeiro caso, temos um problema mais tradicional (velho problema) de busca por mudanças conformacionais da proteína quando na presença de ligantes (íons divalentes), mas explorado com simulações de espectros de RME-CW e medidas de distâncias (novos e velhos olhares). No segundo caso, temos um novo problema envolvendo proteínas GRASP e que se revelaram com características de proteínas com desordem intrínseca, um tema ainda recente e que se apresenta como área em vigorosa expansão na comunidade científica. As proteínas GRASPs serão observadas com olhar tradicional de RME-CW combinado com várias outras técnicas biofísicas, e ainda com potencial para medidas de distância por RME pulsada. No Problema II, trataremos da interação entre modelos de membrana biológica e ligantes de baixa massa molecular, aí se incluindo peptídeos biologicamente ativos, fármacos utilizados no tratamento de doenças infecciosas e complexos metálicos com atividade antitumoral. Neste caso, a técnica de RME será complementada, quando necessário, por outras metodologias como calorimetria, dicroísmo circular (CD) e fluorescência. Nesta parte do projeto, teríamos o uso de olhares mais tradicionais (métodos espectroscópicos com ênfase em RME) para problemas mais tradicionais, mas com a inclusão de um aspecto inovador (novo olhar), qual seja o uso de medidas de distância por RME pulsada nas questões envolvendo peptídeos biologicamente ativos. As contribuições esperadas dizem respeito não apenas às questões dos problemas específicos, mas também à consolidação, em nosso estado, de métodos em RME, como a marcação de spin sítio-dirigida e medidas de distância por RME pulsada baseadas na técnica de ressonância dupla elétron-elétron (DEER).. Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . Integrantes: Antonio Jose da Costa Filho - Coordenador / Basso, Luis G.M. - Integrante / L F S Mendes - Integrante / Rafael Pianca Barroso - Integrante / Haroldo de Lima Pimentel Cravo - Integrante / Natalia Fontana - Integrante / Lucas Dadalt - Integrante / Carolina Gimenes - Integrante. Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    3. 2015-Atual. Resolving mechanistic details of peptide transport across membranes using crystallographic and non-crystallographic structural biology approaches
      Descrição: Extending our recent new crystallographic structural models, ESR DEER and MD (Fowler et al., (2015) Structure, 23(2):290-301 ? front cover feature), we now aim to define the reaction coordinates for two peptide transporters from the bacteria Shewanella oniedensis (PepTSo) and from Streptococcus thermophilus (PepTSt). Both the conformational changes associated with discernable intermediates in the transporter pathway(s), as well as the lipid dependence of the various stages are currently not described, and so will be addressed here using underpinning molecular biology approaches in Oxford and Sao Paulo. The response of the transporter to the proton motive force (pmf) in sealed systems, and the nature of the ligand binding environment, will also be examined, giving new information about direct coupling of peptide transport to the energetics that drives function, with a view to defining electromechanical coupling within this important drug facilitator. To do this we will: - direct the design of spectroscopic studies of membrane-embedded peptide transporters using currently available, as well as new crystal structural and MD generated models; - use the spectroscopic and fiunctional information to determine conformational and dynamic details of membrane-embedded transporters, and generate novel detailed molecular models of reaction intermediates; With a final goal of describing the mechanism of action, lipid dependence and conformations of reaction intermediate states of peptide (and other homologues) transporters in molecular and kinetic detail.. Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (1) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . Integrantes: Antonio Jose da Costa Filho - Coordenador / Basso, Luis G.M. - Integrante / L F S Mendes - Integrante. Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    4. 2014-2016. Combining Biophysics and Nanotechnology for Protein Structural and Functional Studies
      Descrição: The main objective of this scientific collaboration achieved through exchange of students and PhD researchers will be in expanding the ongoing biophysical studies of Golgi reassembly and stacking protein (GRASP) that have been already carried out by the USP team by further developing and applying nanotechnology approaches developed by the NCSU team. GRASP is known to play the key role in the molecular mechanism of establishing cryptococcosis ? a fungal disease caused by the yeast pathogen Cryptococcus neoformans. Cryptococcosis has high mortality rates in immunosuppressed individuals and is on the rise in recent years in Brazil primarily for the reasons of an increased incidence of AIDS and a widespread use of immunosuppressive drugs. Specific aims of the proposed scientific collaboration include: (1) Developing and applying quartz crystal microbalance (QCM) nanostructured sensors to investigate binding of GRASP to lipid bilayers of defined curvature and (2) Employing nanostructured lipid bilayer membranes to promote protein crystal nucleation and allow for growing GRASP crystals for subsequent structural studies. Overall, this project aims at producing experimental data for structure-function correlation of C. neoformans GRASP that would pave the way for developing novel therapeutic approaches to cryptococcosis.?The project also addresses fundamental questions of the role of GRASP in functioning Golgi apparatus as well as developing new nanotechnologies for biosensing and preparation of protein crystals from "hard-to-crystallize" peripheral and membrane proteins.. Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (1) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (1) . Integrantes: Antonio Jose da Costa Filho - Coordenador / Alex Smirnov - Integrante / Assuero Faria Garcia - Integrante / Luis Felipe Santos Mendes - Integrante. Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Cooperação.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    5. 2013-2016. Espectroscopias Opticas e de Ressonancia Magnetica: Uma Abordagem Multitecnicas para o Entendimento de Sistemas Biologicos
      Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (4) / Mestrado acadêmico: (2) / Doutorado: (6) . Integrantes: Antonio Jose da Costa Filho - Coordenador / Luciano Bachmann - Integrante / Amando Siuiti Ito - Integrante / Oswaldo Baffa - Integrante. Financiador(es): Pró-Reitoria de Pesquisa da USP - Auxílio financeiro.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    6. 2013-2015. Estudos Estruturais e Funcionais da proteina de organizacao e compactacao do Golgi (GRASP) de Cryptococcus neoformans
      Descrição: A incidência de infecções fúngicas de alta letalidade tem aumentado sobremaneira nos últimos anos, tornando-as um sério problema de saúde pública, principalmente quando envolve pacientes imunocomprometidos. A falta de tratamentos específicos com alta eficiência e baixos efeitos colaterais agrava a situação e faz da busca pelo entendimento dos mecanismos de ação de fungos um tópico de grande interesse. O fungo Cryptococcus neoformans é uma das espécies mais comuns no Brasil e aparenta ser a única espécie patogênica do gênero Cryptococcus. A virulência desse patógeno está relacionada à capsula externa formada por diversas biomoléculas produzidas no espaço intracelular e que aparentemente atingem o espaço extracelular através de mecanismos não convencionais de secreção. Apesar de ainda pouco entendidos, uma característica comum a esses mecanismos é dependência da proteína chamada Golgi Re- Assembly and Stacking Proteins (GRASPs). GRASPs têm sido implicadas em uma série de funções tanto em mecanismos de secreção não-convencional quanto de estruturação e organização do aparato de Golgi. Entretanto, seu exato papel em cada situação ainda carece de resultados estruturais e funcionais em nível molecular. É neste contexto que este trabalho se insere: produzir dados que possibilitem a correlação estrutura-função na GRASP de C. neoformans (CnGRASP). Para isso, utilizaremos uma série de técnicas experimentais em Biofísica Molecular que vão desde a determinação da estrutura CnGRASP por difração de raios X (até o atual momento apenas o domínio GRASP do ortólogo humano GRASP55 foi elucidado) até o estudo da sua interação com ligantes naturais, como o GXM, e com modelos de membrana biológica através de espectroscopias como a ressonância magnética eletrônica (RME).. Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. Integrantes: Antonio Jose da Costa Filho - Coordenador / M C Nonato - Integrante / L F S Mendes - Integrante / Assuero Faria Garcia - Integrante / Marcio Rodrigues - Integrante.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    7. 2012-Atual. Interdisciplinary Studies of Bio-Nano Interfaces
      Descrição: Nanotechnology provides unique opportunities for rational design of interfaces between engineered structures and delicate biological molecules and systems built by self-assembly. Such hybrid nano-bio systems are paving the way for the next generation of protein biochips, bioinspired materials, and more complex biomimetic systems. Here we propose a trilateral interdisciplinary collaboration between NCSU, USP, and the University of Surrey that will be centered on interdisciplinary studies of bio-nano interfaces and is aimed at the following problems of global importance.. Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (1) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (1) . Integrantes: Antonio Jose da Costa Filho - Coordenador / Alex Smirnov - Integrante / David A. Bradley - Integrante / Assuero Garcia Faria - Integrante / Natasha Faiani Furtado - Integrante. Financiador(es): University Global Partnership Network - Auxílio financeiro.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    8. 2011-2013. Proc. 10/17662-8 - FAPESP Aux. Pesquisa
      Descrição: "Ressonância Magnética Eletrônica em Estudos de Estrutura, Função e Interações de Moléculas com Interesse Biológico": A técnica de Ressonância Magnética Eletrônica (RME) em seu regime de onda contínua (CW) vem sendo aplicada a estudos estruturais, em particular de sistemas de interesse biológico, há muitos anos, sendo as contribuições daí provenientes bastante diversas. Vão desde a caracterização de sítios de ligação de metais em estruturas de proteínas, passando por estudos da estrutura e dinâmica de membranas biológicas e chegando ao estudo de processos reacionais e de transferência de elétrons. Mais recentemente, a espectroscopia de RME tem passado por uma fase de grande crescimento tanto através do aparecimento de novas metodologias em RME convencional, como a técnica de ?site-directed spin labeling?, quanto pela sua extensão a regimes de muito altas freqüências e às técnicas resolvidas no tempo. As aplicações de RME a estudos estruturais e funcionais de proteínas, biomembranas, pequenos peptídeos, moléculas modelo e seus complexos com metais de transição, constituem o principal objetivo a ser alcançado no presente projeto de pesquisa. Esta proposta representa a congregação de várias linhas de pesquisas tradicionais mantidas no grupo de Biofísica Molecular do IFSC/USP e que devem, agora, ser estabelecidas dentro do Departamento de Física e Matemática da FFCLRP/USP. Esta diversidade de temas encontra seu ponto comum e temático justamente numa especialidade desenvolvida pelo grupo ao longo de muitos anos de trabalho: o desenvolvimento e a aplicação da técnica de RPE em suas diferentes vertentes (multi-frequências, RPE convencional, RPE pulsado) ao estudo de problemas de interesse físico/químico/biológico. Mais especificamente, podemos dividir os projetos de pesquisas propostos em três problemas principais: (I) marcação de spin sítio dirigida da enzima clorocatecol 1,2-dioxigenase e de proteínas ligante de cálcio S100A12; (II) interações entre ligantes de baixo pes. Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (3) / Mestrado acadêmico: (3) / Doutorado: (2) . Integrantes: Antonio Jose da Costa Filho - Coordenador. Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    9. 2010-2012. Proc. 475488/2009-1 Edital Universal CNPq 14/2009
      Descrição: Projeto: "Marcação de Spin Sítio Dirigida e Ressonância Magnética Eletrônica: Uma nova abordagem para o estudo de interações membrana-proteína e proteína-proteína". Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (2) / Doutorado: (2) . Integrantes: Antonio Jose da Costa Filho - Coordenador.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.

Prêmios e títulos

  • Total de prêmios e títulos (14)
    1. Editor's Choice 2019 FEBS Journal - Artigo https://doi.org/10.1111/febs.14869, Federation of European Biochemical Societies.. 2019.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    2. Paraninfo da X Turma de Formandos do Curso de Bacharelado em Física Médica, Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto/USP.. 2014.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    3. Prêmio de melhor trabalho para o aluno Luis Felipe Santos Mendes durante reunião anual da FESBE, FESBE/POSLATAM/SBBf.. 2014.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    4. Membro do International Relations Committee, Biophysical Society (EUA).. 2013.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    5. Paraninfo da III Turma de Formandos do Curso de Bacharelado em Ciências Físicas e Biomoleculares, Instituto de Física de São Carlos - USP.. 2012.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    6. Biophysicist in Profile - Perfil no Bophysical Society Newsletters, Biophysical Society (EUA).. 2012.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    7. Membro Afiliado da Academia Brasileira de Ciências, Academia Brasileira de Ciências.. 2011.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    8. Membro Afiliado da Academy of Sciences for the Developing World, TWAS.. 2011.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    9. Prêmio Prof. Horácio Carlos Panepucci como melhor professor do 3o ano do curso de Ciências Físicas e Biomoleculares (Turma 2008), Centro de Estudos da Física de São Carlos - CEFISC/IFSC/USP.. 2011.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    10. Melhor trabalho IC durante a I Semana da Física para o aluno Luis Felipe Mendes, Instituto de Física de São Carlos - USP.. 2011.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    11. Prêmio Prof. Horácio Carlos Panepucci como melhor professor do 3o ano do curso de Ciências Físicas e Biomoleculares (Turma 2007), Centro de Estudos da Física de São Carlos - CEFISC/IFSC/USP.. 2010.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    12. Prêmio Prof. Horácio Carlos Panepucci como melhor professor do 4o ano do curso de Ciências Físicas e Biomoleculares (Turma 2006), Centro de Estudos da Física de São Carlos - CEFISC/IFSC/USP.. 2010.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    13. Membro do International Relations Committee, The Biophysical Society (EUA).. 2010.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.
    14. Paraninfo da II Turma de Formandos do Curso de Bacharelado em Ciências Físicas e Biomoleculares, Instituto de Física de São Carlos/USP.. 2010.
      Membro: Antonio Jose da Costa Filho.

Participação em eventos

  • Total de participação em eventos (72)
    1. BioSim 2.0 - Interfaces Between Cell Biology and Biophysics.Stressed and out-of-order: the UNstructural biophysics of the golgi reassembly and stacking proteins. 2020. (Simpósio).
    2. IV Escola de Inverno em Física Aplicada à Medicina e Biologia.Biofísica Molecular: o culpado é sempre o mordomo. 2020. (Seminário).
    3. 48th Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology. Bringing disorder to order: new insights into the structure/function correla- tion of the golgi reassembly and stacking protein. 2019. (Congresso).
    4. Joint 12th EBSA 10th ICBP-IUPAP Biophysics Congress. Exploring conformational transitions and free energy profiles of protein coupled oligopetide transporters. 2019. (Congresso).
    5. V Congresso Regional da Sociedade Brasileira de Biofísica. Usando a ressonância paramagnética eletrônica como ferramenta para o estudo de dinâmica de proteínas e sistemas biomiméticos de membrana. 2019. (Congresso).
    6. 6th International Iberian Biophysics Congress. Bringing disorder to order: new insights into the structure/function correla- tion of the golgi reassembly and stacking protein. 2018. (Congresso).
    7. III Escola de Inverno em Física Aplicada à Medicina e Biologia.As ressonâncias e dissonâncias de um retirante. 2018. (Outra).
    8. IUBMB Advanced School IUPAB Poslatam Course Protein-protein and membrane protein interactions.There are always two side to a lipid-protein story. 2018. (Outra).
    9. IV Congresso Regional da Sociedade Brasileira de Biofísica. Desordem na ordem: novos insights na correlação estrutura-função da proteína de organização e compactação do Golgi. 2018. (Congresso).
    10. Mesa Redonda Autoavaliação do Curso de Bacharelado em Ciências Biológicas-Biofísica.O Curso de Biofísica na visão da SBBf. 2018. (Outra).
    11. XLIII Braziian Biophysical Society Meeting. Presidente da SBBf. 2018. (Congresso).
    12. XVI Semana da Física Médica. 2018. (Congresso).
    13. XV Jornada Brasileira de Ressonância Magnética.Há sempre dois lados para toda história: Interações Proteína-Membrana. 2018. (Outra).
    14. XXXV Semana da Física. Desordem na ordem: novos insights na correlação estrutura-função da proteína de organização e compactação do Golgi (GRASP). 2018. (Congresso).
    15. 19th IUPAB and 11th EBSA Congress. Biophysical characterization of the yeast GRASP: an amyloid protein with intrinsic disorder. 2017. (Congresso).
    16. 1a Escola Brasileira de RMN.As ressonâncias e dissonâncias de um retirante. 2017. (Outra).
    17. FAPESP/NEU Symposium: From Brasil to Boston - The Future of Molecular Biophysics.Intrinsic Disorder and Functional Promiscuity in Golgi Reassembly and Stacking Proteins. 2017. (Simpósio).
    18. III Congresso Regional da Sociedade Brasileira de Biofísica. Better alone than in bad company - An unpaired spin dance in a party of biomolecules. 2017. (Congresso).
    19. III Escola de Biofísica Molecular.As ressonâncias e dissonâncias de um retirante. 2017. (Outra).
    20. Curso de Aplicaciones de Resonancias Magnéticas.Site directed spin labeling of proteins and peptides ? What do you do if your protein does not have a metal center. 2016. (Outra).
    21. Encontro de Física 2016. Pulsed Electron spin resonance methods applied to study biological systems. 2016. (Congresso).
    22. II Escola de Inverno Física Aplicada à Medicina e Biologia.Coreografando uma dança de biomoléculas: o que se pode aprender com o Spin eletrônico?. 2016. (Outra).
    23. III workshop on Magnetic Resonance - NMR and EPR at the Forefront of Research. Better alone than in bad company? ? An unpaired spin dance in a party of biomolecules. 2016. (Congresso).
    24. Workshop on Circular Dichroism Spectroscopy. 2016. (Outra).
    25. XV Curso de Inverno Bioquímica e Biologia Molecular.Biofísica de Proteínas. 2016. (Outra).
    26. XXXI Reunião Anual da FeSBE. Interação entre um modelo de canal iônico e fármacos antimalária. 2016. (Congresso).
    27. 15th Nuclear Magnetic Resonance Users Meeting. Protein (peptide) interactions with membrane mimetic: A story as told by electron spins. 2015. (Congresso).
    28. 8a Semana da Física. As Ressonâncias e Dissonâncias de um Retirante. 2015. (Congresso).
    29. Biophysical Society 59th Annual Meeting. Does the Golgi Reassembly and Stacking Protein (GRASP) behave as a well-structured protein in solution?. 2015. (Congresso).
    30. Curso Centro Brasil-Argentina de Biotecnologia.Aplicações da Ressonância do Spin Eletrônico em Biofísica. 2015. (Outra).
    31. Larin America Crosstalk in Biophysics and Physiology. Intrinsic Disorder and Functional Promiscuity in Golgi Reassembly and Stacking Proteins. 2015. (Congresso).
    32. Seminário de Acompanhamento de Meio Termo SNPG Área Medicina II da CAPES. 2015. (Seminário).
    33. Simpósio do Programa de Pós-graduação Latino Americana em Biofísica (POSLATAM).Protein-lipid interactions: a story as told by an unpaired spin. 2015. (Simpósio).
    34. XXXVIII Encontro Nacional de Física da Matéria Condensada.Intrinsic disordered and functional promiscuity in Golgi Reassembly and Stacking Proteins. 2015. (Encontro).
    35. 58th Annual Meeting of the Biophysical Society USA. The conformational flexibility of an internal fusion peptide from SARS Co-V spike glycoprotein is modulated by lipid membrane composition. 2014. (Congresso).
    36. III Simpósio Interdisciplinar Física + Bioinformática.Antes só do que mal acompanhado: um elétron solteiro em festa de biomoléculas. 2014. (Simpósio).
    37. IV Latin American Meeting on Biological Inorganic Chemistr. Understanding chlorocatechol 1,2-dioxygenase function: a promising player in bioremediation processes. 2014. (Congresso).
    38. XIII Semana da Física Médica. Pós-graduação FAMB e no exterior. 2014. (Congresso).
    39. XXIX Reunião Anual da FeSBE. Aspectos biofísicos no estudo de membranas modelo. 2014. (Congresso).
    40. XXXVII Encontro Nacional de Física da Matéria Condensada.Modern Electron Spin Resonance Methods in Molecular Biophysics. 2014. (Encontro).
    41. 18th ISMAR Meeting. Brain fatty-acid binding protein and its interactions with membrane model systems. 2013. (Congresso).
    42. III Workshop do Programa de Pós-graduação em Ciências Farmacêuticas.Avaliador de painel. 2013. (Encontro).
    43. International Symposium on Modern ESR.On Spins, ESR, Freed, Proteins, Peptides and Membranes: A South of the Equator Perspective. 2013. (Simpósio).
    44. Pulse Dipolar ESR Spectroscopy (PDS) and Biomacromolecular Structure and Function: Instrumentation, Methods and Applications. 2013. (Outra).
    45. UGPN Festival of Research.Festival of Research. 2013. (Encontro).
    46. UK-Brazil Workshop on Synchrotron Radiation Circular Dichroism.Electron spin resonance and SRCD in biomolecular interactions: is that a worthwhile combination?. 2013. (Outra).
    47. 56th Annual Meeting - Biophysical Society. Understanding Chlorocatechol 1,2-dioxygenase Function: A promising player in bioremediation processes. 2012. (Congresso).
    48. II Latin American Federation of Biophysical Societies (LaFeBS) Congress. Lipid-Protein Interactions. 2012. (Congresso).
    49. Worokshop Interdisciplinary Studies of Bio-Nano Interfaces.Molecular Biophysics of Proteins and Membranes. 2012. (Encontro).
    50. XI Curso de Inverno de Bioquímica e Biologia Molecular.Ferramentas físicas em Biologia Estrutural. 2012. (Outra).
    51. XII Jornada Brasileira de Ressonância Magnética. Trabalhos diversos de orientados. 2012. (Congresso).
    52. XIV Jornadas de la Sociedad Uruguaya de Biociencias. A spin "look" at lipid-protein interactions: DHODH case study. 2012. (Congresso).
    53. XXIX Semana da Física.Antes só do que mal acompanhado: Elétron solteiro em festa de biomoléculas. 2012. (Outra).
    54. 10th TWAS-ROLAC Young Scientist Conference. Better alone than inbad company - An unpaired spin dance in a party of biomolecules. 2011. (Congresso).
    55. 13th Nuclear Magnetic Resonance Users Meeting. Biophysics of proteins and membranes: can we learn something from the electron spin?. 2011. (Congresso).
    56. 22nd General Meeting of the Third World Academy of Sciences (TWAS).Better alone than inbad company - An unpaired spin dance in a party of biomolecules. 2011. (Encontro).
    57. 55th Annual Meeting - Biophysical Society. Interaction of biologically-relevant peptides with membrane model systems. 2011. (Congresso).
    58. Cerimônia de Posse dos Novos Membros Afiliados da Academia Brasileira de Ciências.Confissões de um elétron desamparado. 2011. (Outra).
    59. Ciência, Tecnologia e Inovação: Visões da Jovem Academia. 2011. (Simpósio).
    60. Escola de Inverno de Física Aplicada à Medicina e Biologia.Coreografia de Moléculas biológicas: O que aprendemos com o Spin Eletrônico?. 2011. (Outra).
    61. Exploring the dynamic personalities of proteins by a variety of biophysical methods.Exploring the dynamic personalities of proteins by a variety of biophysical methods. 2011. (Outra).
    62. III Encontro de Coordenadores da Pós-Graduação Latino Americana de Biofísica. 2011. (Encontro).
    63. Reunião Magna da Academia Brasileira de Ciências.Better alone than in bad company - An unpaired spin dance in a party of biomolecules. 2011. (Seminário).
    64. XL Annual Meeting of SBBq. Structural changes amd Protein Function: What Can the Electron Spin Tell us?. 2011. (Congresso).
    65. 5th Summer School on Advanced EPR Spectroscopy.Interaction of biologically-relevant peptides with membrane model systems: An ESR study. 2010. (Outra).
    66. I Encontro de Usuários de CD, MCD e EPR Central Multiusuários da UFABC.RPE no Estudo de Proteínas e Membranas. 2010. (Encontro).
    67. III Semana da Física.Biofísica Molecular - Confissões de um Elétron Desemparelhado. 2010. (Outra).
    68. Latin America Protein Society Meeting. Electron Spin Resonance in Studies of Biomolecular Interactions. 2010. (Congresso).
    69. Workshop Physics of Biological Membranes and Cell Shapes. Biomolecular interactions involving membrane models: what can the electron spin tell us?. 2010. (Congresso).
    70. XI Jornada Brasileira de Ressonância Magnética.Marcação de spin sítio dirigida: Um novo olhar para velhos problemas. 2010. (Outra).
    71. XXXIX Annual Meeting of SBBq. Biological Magnetic Resonance: New ways of looking into protein structure and dynamics. 2010. (Congresso).
    72. XXXIX Annual Meeting of SBBq. Biomolecular interactions from the perspective of the electron spin. 2010. (Congresso).

Organização de eventos

  • Total de organização de eventos (18)
    1. Costa-Filho, A J; BARBOSA, L. R. S. ; ITRI, R. ; PAULA, E.. XLIV Congresso of the Brazilian Biophysical Society. 2019. Congresso
    2. COSTA-FILHO, A.J.; ANTENEODO, C.. I Encontro de Outono da Sociedade Brasileira de Física. 2018. Congresso
    3. COSTA-FILHO, A.J.; ITRI, R. ; BARBOSA, L. R. S. ; PAULA, E.. XLIII Congress of the Brazilian Biophysical Society. 2018. Congresso
    4. COSTA-FILHO, A.J.; WHITFORD, P. ; BARBANTI, V.. 2nd Symposium on Current Topics in Molecular Biophysics. 2018. Congresso
    5. COSTA-FILHO, A.J.. III Escola de Inverno em Física Aplicada à Medicina e Biologia. 2018. (Outro).. . 0.
    6. COSTA-FILHO, A.J.; ITRI, R. ; PAULA, E. ; BARBOSA, L. R. S.. XLII Congress of the Brazilian Biophysical Society. 2017. Congresso
    7. COSTA-FILHO, A.J.; ITRI, R. ; BARBOSA, L. R. S. ; PAULA, E.. São Paulo of Advanced Sciences in Biophysical Methods to study biological interactions. 2017. Outro
    8. COSTA-FILHO, A.J.. XL Encontro de Física da Matéria Condensada. 2017. (Congresso).. . 0.
    9. COSTA-FILHO, A. J; PAVAN, T.. II Escola de Inverno Física Aplicada à Medicina e Biologia. 2016. Outro
    10. Costa-Filho, A. J.. Encontro de Física 2016. 2016. (Congresso).. . 0.
    11. COSTA-FILHO, A.J.. XLI Congresso da Sociedade Brasileira de Biofísica. 2016. (Congresso).. . 0.
    12. Costa-Filho, A. J.. XXXVIII Encontro Nacional de Física da Matéria Condensada. 2015. (Congresso).. . 0.
    13. Costa-Filho, A. J.. 15th Nuclear Magnetic Resonance Users Meeting. 2015. (Congresso).. . 0.
    14. da COSTA, A.J.. 18th ISMAR Meeting. 2013. (Congresso).. . 0.
    15. KERN, D. ; COSTA-FILHO, A.J.. Exploring the dynamic personalities of proteins by a variety of biophysical methods. 2011. Outro
    16. COSTA-FILHO, A.J.; ITRI, R. ; PAULA, E. ; BELTRAMINI, L M. 3rd International Workshop on Spectroscopy for Biology. 2010. Congresso
    17. COSTA-FILHO, A.J.. Homenagem ao Prof. Sérgio Mascarenhas. 2005. (Outro).. . 0.
    18. COSTA-FILHO, A.J.. XXVI Encontro Nacional de Física da Matéria Condensada 2003. 2003. (Congresso).. . 0.

Lista de colaborações

  • Colaborações endôgenas (6)
    • Antonio Jose da Costa Filho ⇔ Eduardo Maffud Cilli (8.0)
      1. FESTOZO VICENTE, EDUARDO ; SAHU, INDRA DEV ; CRUSCA JR., EDSON ; MANSOR BASSO, LUIS GUILHERME ; MUNTE, CLAUDIA ELISABETH ; COSTA-FILHO, ANTONIO JOSE ; LORIGAN, GARY A ; CILLI, EDUARDO MAFFUD MAFFUD. Hs DHODH Microdomain-Membrane Interactions are Influenced by the Lipid Composition. JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B. v. 121, p. 11085-11095, issn: 1520-6106, 2017.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      2. BASSO, L. G. M. ; VICENTE, Eduardo Festozo ; CRUSCA JÚNIOR, Edson ; Cilli, Eduardo Maffud ; COSTA-FILHO, ANTONIO JOSÉ. SARS-CoV fusion peptides induce membrane surface ordering and curvature. Scientific Reports. v. 6, p. 37131, issn: 2045-2322, 2016.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      3. FESTOZO VICENTE, EDUARDO ; SAHU, INDRA DEV ; COSTA-FILHO, ANTONIO JOSE ; Cilli, Eduardo Maffud ; LORIGAN, GARY A. Conformational Changes of the HsDHODH N-Terminal Microdomain via DEER Spectroscopy. The Journal of Physical Chemistry. B (1997 : Online). v. 119, p. 150618105205008-8697, issn: 1520-5207, 2015.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      4. VICENTE, EDUARDO F. ; BASSO, LUIS GUILHERME M. ; CESPEDES, GRAZIELY F. ; LORENZÓN, ESTEBAN N. ; CASTRO, MARIANA S. ; MENDES-GIANNINI, MARIA JOSÉ S. ; Costa-Filho, Antonio José ; CILLI, EDUARDO M.. Dynamics and Conformational Studies of TOAC Spin Labeled Analogues of Ctx(Ile21)-Ha Peptide from Hypsiboas albopunctatus. Plos One. v. 8, p. e60818, issn: 1932-6203, 2013.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      5. VICENTE, E. F. ; CESPEDES, G. F. ; CRUSCA, E. ; CASTRO, M. S. ; MENDES-GIANNINI, M. J. S. ; BASSO, L. G. M. ; COSTA-FILHO, A.J. ; MARCHETTO, R. ; Cilli, E. M.. Solid Phase Synthesis and Conformational Studies of Hylin C Analogues Containing TOAC. Em: XXXIX Annual Meeting of The Brazilian of Biochemistry and Molecular Biology Society (SBBq), 2010, Foz do Iguaçu. XXXIX Annual Meeting of The Brazilian of Biochemistry and Molecular Biology Society (SBBq), 2010.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      6. BASSO, L. ; VICENTE, Eduardo Festozo ; Cilli, Eduardo M. ; Costa Filho, A. J.. Interaction of a Fusion Peptide from SARS-CoV S2 Glycoprotein with Membrane Model Systems. Em: XXXIX Annual Meeting of The Brazilian of Biochemistry and Molecular Biology Society (SBBq), 2010, Foz do Iguaçu. XXXIX Annual Meeting of The Brazilian of Biochemistry and Molecular Biology Society (SBBq), 2010.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      7. BASSO, L. ; VICENTE, Eduardo Festozo ; CILLI, E. M. ; Costa Filho, A. J.. Interaction of Biologically-relevant peptides with membrane model systems: An ESR study. Em: 3rd International Workshop on Spectroscopy for Biology, 2010, São Sebastião. 3rd International Workshop on Spectroscopy for Biology, p. 57-57, 2010.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      8. VICENTE, E. F. ; CESPEDES, G. F. ; CRUSCA, E. ; CASTRO, M. S. ; MENDES-GIANNINI, M. J. S. ; BASSO, L. G. M. ; COSTA-FILHO, A.J. ; MARCHETTO, R. ; Cilli, E. M.. DCONFORMATIONAL STUDIES OF TOAC-ANALOGUES FROM NEW CYTOLYTIC BRAZILIAN PEPTIDE. Em: 3rd International Workshop on Spectroscopy for Biology, 2010, São Sebastião. 3rd International Workshop on Spectroscopy for Biology, v. 1, p. 88-88, 2010.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]

    • Antonio Jose da Costa Filho ⇔ Maria Cristina Nonato (8.0)
      1. DE PÁDUA, RICARDO A.P. ; KIA, ALI MARTIN ; FILHO, ANTONIO JOSÉ COSTA ; WILKINSON, SHANE R. ; Nonato, M. Cristina. Characterisation of the fumarate hydratase repertoire in Trypanosoma cruzi. INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES. v. 102, p. 42-51, issn: 0141-8130, 2017.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      2. RUSTIGUEL, JOANE K. ; KUMAGAI, PATRICIA S. ; Dias-Baruffi, Marcelo ; Costa-Filho, Antonio J. ; NONATO, MARIA CRISTINA. Recombinant expression, purification and preliminary biophysical and structural studies of C-terminal carbohydrate recognition domain from human galectin-4. Protein Expression and Purification (Print). v. 118, p. 39-48, issn: 1046-5928, 2016.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      3. Feliciano, Patrícia R. ; Gupta, Shreedhara ; Dyszy, Fabio ; Dias-Baruffi, Marcelo ; Costa-Filho, Antonio J. ; Michels, Paul A.M. ; Nonato, M. Cristina. Fumarate hydratase isoforms of Leishmania major: Subcellular localization, structural and kinetic properties. International Journal of Biological Macromolecules. v. 51, p. 25-31, issn: 0141-8130, 2012.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      4. Cheleski, Juliana ; Wiggers, Helton José ; Citadini, Ana Paula ; da Costa Filho, Antônio José ; NONATO, Maria Cristina ; Montanari, Carlos Alberto. Kinetic mechanism and catalysis of Trypanosoma cruzi dihydroorotate dehydrogenase enzyme evaluated by isothermal titration calorimetry. Analytical Biochemistry (Print). v. 399, p. 13-22, issn: 0003-2697, 2010.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      5. NONATO, M. C.; COSTA FILHO, Antonio Jose da. The dihydroorotate dehydrogenases. Em: Russ Hille; Susan M. Miller; Bruce Palfey (Editors). (Org.). Handbook of Flavoproteins. 1ed.Berlin. : De Gruyter. 2013.v. 1, p. 297-312.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      6. FELICIANO, Patricia Rosa ; BARUFFI, Marcelo DIas ; COSTA FILHO, Antonio Jose da ; MICHELS, Paul ; NONATO, M. C.. Is fumarate hydratase a validated target for drug design development against of Leishmaniases?. Em: XXXIX Annual Meeting of SBBq, 2010, Foz do Iguaçu. Livro de Resumos do XXXIX Annual Meeting of SBBq. São Paulo: SBBq, v. 1, p. ID-27453-ID-27453, 2010.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      7. PÁDUA, Ricardo Augusto Pereira de ; COSTA FILHO, Antonio Jose da ; NONATO, M. C.. Preliminary structural characterization of Trypanosoma cruzi fumarate hydratase. Em: XXXIX Annual Meeting of SBBq, 2010, Foz do Iguaçu. Livro de resumos do XXXIX Annual Meeting of SBBq, v. 1, p. ID-27496-ID-27496, 2010.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      8. PÁDUA, Ricardo Augusto Pereira de ; COSTA FILHO, Antonio Jose da ; NONATO, M. C.. "Tagless" protein for the succesful characterization of Trypanosoma cruzi fumarase. Em: 3rd International Workshop on Spectroscopy for Biology, 2010, São Sebastião. Book of Abstracts, v. 1, p. 54-54, 2010.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]

    • Antonio Jose da Costa Filho ⇔ Marcelo Dias Baruffi (2.0)
      1. RUSTIGUEL, JOANE K. ; KUMAGAI, PATRICIA S. ; Dias-Baruffi, Marcelo ; Costa-Filho, Antonio J. ; NONATO, MARIA CRISTINA. Recombinant expression, purification and preliminary biophysical and structural studies of C-terminal carbohydrate recognition domain from human galectin-4. Protein Expression and Purification (Print). v. 118, p. 39-48, issn: 1046-5928, 2016.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      2. Feliciano, Patrícia R. ; Gupta, Shreedhara ; Dyszy, Fabio ; Dias-Baruffi, Marcelo ; Costa-Filho, Antonio J. ; Michels, Paul A.M. ; Nonato, M. Cristina. Fumarate hydratase isoforms of Leishmania major: Subcellular localization, structural and kinetic properties. International Journal of Biological Macromolecules. v. 51, p. 25-31, issn: 0141-8130, 2012.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]

    • Antonio Jose da Costa Filho ⇔ Lionel Fernel Gamarra Contreras (2.0)
      1. MAMANI, J. B. ; MAMANI, J.B. ; COSTA-FILHO, A.J. ; CORNEJO, D.R. ; VIEIRA, E.D. ; Gamarra, L.F. Synthesis and characterization of magnetite nanoparticles coated with lauric acid. Materials Characterization. v. 81, p. 28-36, issn: 1044-5803, 2013.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]
      2. Gamarra, L.F; COSTA, Antonio José da ; MAMANI, Javier Bustamante ; RUIZ, R. C. ; PAVON, L. F. ; T.T. Sibov ; VIEIRA, E. D. ; Pontuschka, W M ; AMARO JUNIOR, Edson. Ferromagnetic resonance for the quantification of superparamagnetic iron oxide nanoparticles in biological materials. International Journal of Nanomedicine (Online). v. 5, p. 203-211, issn: 1178-2013, 2010.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]

    • Antonio Jose da Costa Filho ⇔ Goncalo Amarante Guimarães Pereira (1.0)
      1. Zaparoli, Gustavo ; Barsottini, Mario Ramos de Oliveira ; de Oliveira, Juliana Ferreira ; Dyszy, Fabio ; Teixeira, Paulo José Pereira Lima ; Barau, Joan Grande ; Garcia, Odalys ; Costa-Filho, Antonio José ; Ambrosio, Andre Luis Berteli ; Pereira, Gonçalo Amarante Guimarães ; Dias, Sandra Martha Gomes. The Crystal Structure of Necrosis- and Ethylene-Inducing Protein 2 from the Causal Agent of Cacao?s Witches? Broom Disease Reveals Key Elements for Its Activity. Biochemistry (Easton). v. 50, p. 9901-9910, issn: 0006-2960, 2011.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]

    • Antonio Jose da Costa Filho ⇔ Lívia Kmetzsch Rosa e Silva (1.0)
      1. MENDES, LUÍS F. S. ; GARCIA, ASSUERO F. ; KUMAGAI, PATRICIA S. ; DE MORAIS, FABIO R. ; MELO, FERNANDO A. ; Kmetzsch, Livia ; Vainstein, Marilene H. ; Rodrigues, Marcio L. ; COSTA-FILHO, ANTONIO J.. New structural insights into Golgi Reassembly and Stacking Protein (GRASP) in solution. Scientific Reports. v. 6, p. 29976, issn: 2045-2322, 2016.
        [ citações Google Scholar | citações Microsoft Acadêmico | busca Google ]




(*) Relatório criado com produções desde 2010 até 2021
Data de processamento: 06/11/2021 15:21:09